Белки в организме человека температура

При превышении определённой температуры клетка приходит в негодность и умирает. Одно из простейших объяснений такой непереносимости жары состоит в том, что необходимые для жизни белки – те, что извлекают энергию из еды или солнечного света, обороняются от вторжений, уничтожают отходы и т.п. – часто обладают удивительно точной формой. Начинаясь как длинные нити, они затем скручиваются в виде спиралей, «заколок для волос» и других форм, диктуемых последовательностью их составных частей. И эти формы играют огромную роль в их деятельности. Но когда температура начинает расти, связи, удерживающие белковые структуры, нарушаются: сначала самые слабые, а затем и сильные. Логично, что распространяющаяся потеря белковой структуры должна быть летальной, но до последнего времени детали того, как именно это убивает перегретые клетки, были неясны.

Теперь же биофизики из Швейцарской высшей технической школы Цюриха изучили поведение каждого белка в клетках четырёх различных организмов при повышении температуры. Это исследование и богатый набор собранных данных, опубликованный в журнале Science, показали, что при температуре, достаточной для смерти клетки – человеческой, или же клетки кишечной палочки Escherichia coli – разрушаются лишь несколько ключевых белков. Более того, обилие белков в клетках оказалось неожиданным образом связанным с их стабильностью. Исследования позволили учёным бегло ознакомиться с фундаментальными правилами, по которым выстроена работа белков и их упорядочивание, и последствия которых, как стало понятно, простираются гораздо дальше простой смерти от жары.

Паола Пикотти, биофизик, руководивший работой, объяснила, что эксперименты отталкивались от старых и нерешённых вопросов: почему некоторые клетки выживают при высоких температурах, а другие – умирают? Бактерия Thermus thermophilus счастливо живёт в горячих источниках и в домашних нагревателях [при оптимальной температуре в 65 °C – прим. перев.], тогда как клетки E. coli чахнут при температурах выше 40 °C. Убедительные доказательства говорят о том, что дело тут в разной стабильности белков этих организмов. Но следить за белком, находящимся в живой клетке, что было бы идеальным методом изучения, очень неудобно. Изолирование белка в пробирке не даёт всех ответов, поскольку внутри организма белки сбиваются вместе и влияют на химию друг друга, или же поддерживают друг друга в необходимой форме. Чтобы понять, что именно и почему разваливается, необходимо наблюдать за белками в то время, когда они всё ещё влияют друг на друга.

Как тепло уничтожает белки

1) Первичная структура белков – это длинные цепочки аминокислот, объединённые в заданные генами последовательности.
2) Вторичная структура – это аминокислота, которая также свёртывается в конфигурации, удерживаемые слабыми межмолекулярными связями.
3) Третичная структура – слабые связи, стабилизирующие расположение прямых и скрученных участков трёхмерной структуры белка. Их расположение позволяет белку соединяться с нужными молекулами.

Тепловая смерть. Слабые связи теряют способность удерживать третичную и вторичную структуры, и белок денатурирует, то есть разворачивается. Но не все белки разворачиваются при одной температуре – окружение белка в клетке может придавать ему дополнительную стабилизацию.

Чтобы решить поставленную задачу, команда разработала автоматизированную процедуру наблюдения. Они разрезали клетки и нагревали их содержимое поэтапно, выпуская на каждом этапе ферменты, разделявшие белки. Эти ферменты особенно хорошо разрезают развернувшиеся белки, поэтому исследователи на основе остатков разрезанных белков могли судить о том, какие белки развалились при заданной температуре. Таким образом им удалось построить денатурационные кривые для каждого из тысяч изученных белков. Дуги кривых идут от нетронутой структуры белка при комфортабельной для него температуре до полностью развёрнутого состояния при высокой температуре. Для поиска различий между кривыми разных видов живых существ, были проведены эксперименты над клетками людей, E. coli, T. thermophilus и дрожжей. «Исследование было прекрасным», – сказал Алан Драммонд [Allan Drummond], биолог из Чикагского университета, имея в виду как масштаб, так и точность процесса.

Во время наблюдений было ясно видно, что белки всех живых существ не разворачиваются все сразу при повышении температуры. «Мы увидели, что лишь небольшое подмножество белков разрушилось на самых ранних стадиях, – сказала Пикотти, – и это были ключевые белки». На диаграмме с переплетениями межбелковых связей самые хрупкие белки из этого небольшого подмножества часто обладали большим количеством связей, что означает, что они влияют на множество процессов, происходящих в клетках. «Без этих белков клетки не могут работать, – сказала Пикотти. – Когда они пропадают, вся сеть разрушается». И вместе с ней, очевидно, останавливается и жизнь клетки.

Этот парадокс – самые важные белки оказываются самыми хрупкими – может быть отражением того, как эволюция создала их для выполнения соответствующих задач. Если у белка есть множество ролей, его нестабильность и склонность к разворачиванию и повторному сворачиванию может стать преимуществом, поскольку она может позволить ему принимать разные формы, подходящие к разным задачам. «Многие из этих ключевых белков обладают большой гибкостью, что и делает их менее стабильными», но при этом наделяет их способностью связываться с различными целевыми молекулами в клетке, пояснила Пикотти. «Скорее всего, именно так они справляются со своими функциями. Это некий компромисс».

Тщательнее изучив E. coli, для которой собранные данные получились наиболее качественными, исследователи обнаружили и связь между обилием белка – количеством его копий в клетке – и его стабильностью. Чем больше копий белка делает клетка, тем больше температура требуется для его уничтожения. При этом оказывается, что большое количество копий не коррелирует с критичностью белка для выживания. Некоторые ключевые белки встречаются очень редко. Эта связь между обилием и надёжностью подтверждает идею, выдвинутую Драммонд ещё лет десять назад – у клеточной системы, изготавливающей белки, есть тенденция к тому, чтобы периодически допускать ошибки. Ошибка обычно дестабилизирует белок. Если этот белок оказывается распространённым, и такой белок в клетке появляется сотню или тысячу раз в день, тогда неправильно свернувшиеся копии, произведённые в больших количествах, могут засорить клетку. Таким образом организму выгодно было бы эволюционировать так, чтобы наиболее распространённые белки были бы и наиболее стабильными, что подтверждают полученные командой Пикотти данные.

Чтобы понять, какие качества белка делают его стабильным, исследователи сравнили данные E. coli и T. Thermophilus. Белки E. coli начали разваливаться при 40 °C, и практически полностью деградировали при 70 °C. Но при этой температуре белки T. thermophilus только начинали испытывать дискомфорт – некоторые из них держали форму и при 90 °C. Команда обнаружила, что у T. thermophilus белки обычно были короче, и некоторые типы форм и компонентов белка чаще встречались в самых стабильных из них.

Пример кривой из эксперимента. По вертикали – процент развернувшихся белков, по горизонтали – температура. Вертикальная черта – температура, при которой клетки начинают умирать. Для этого нужно развернуться всего нескольким ключевым белкам.

Открытия могут помочь исследователям разработать белки, чья стабильность подстроена под их задачи. Во многих промышленных процессах, где используются бактерии, повышение температуры повышает и отдачу – но довольно скоро бактерии начинают умирать от жары. Было бы интересно узнать, сможем ли мы стабилизировать бактерии, сделав ключевые белки более устойчивыми к температуре – сказала Пикотти.

Обилие информации по поводу того, насколько легко разворачиваются определённые белки, сильно порадовало некоторых биологов. От стабильности белка напрямую зависит вероятность его агрегации: появления комков неразвернувшихся белков, прилипающих друг к другу. Агрегаты белков могут обернуться кошмаром для клеток и мешать выполнению главных задач. К примеру, их обвиняют в появлении некоторых серьёзных неврологических проблем, таких, как болезнь Альцгеймера, при которой бляшки развернувшихся белков засоряют мозг.

Паола Пикотти

Но это не значит, что агрегация происходит только у организмов, страдающих определёнными заболеваниями. Наоборот, исследователи поняли, что возможно, она происходит постоянно, и что у здоровых клеток есть методы, при помощи которых они справляются с нею. «Я думаю, что всё чаще это явление признаётся очень распространённым», – сказал Микель Вендрусколо [Michele Vendruscolo], биохимик из Кембриджского университета. «Большинство белков неправильно сворачиваются и агрегируют внутри клеток. Самое важное, что установила команда Пикотти, это тот отрезок времени, в котором какой-либо выбранный белок находится в развёрнутом состоянии. Это время определяет степень возможной агрегации белка». Некоторые белки почти никогда не разворачиваются и не агрегируют, другие ведут себя так в определённых условиях, а иные делают так постоянно. По словам биохимика, детальное описание белков в новой работе сильно облегчит изучение и понимание этих различий между белками. Некоторые из денатурационных кривых говорят о том, что их белки агрегируют после того, как развернулись. «У них получилось отследить оба этапа – как развёртывание, так и последующую агрегацию, – сказал Вендрусколо. – В этом вся прелесть этого исследования».

И хотя многие учёные интересуются агрегатами из-за наносимого ими ущерба, некоторые смотрят на это явление с другой точки зрения. Драммонд говорит, что становится ясным, что некоторые агрегаты – это не просто кусочки мусора, болтающиеся в клетке. Они содержат активные белки, продолжающие выполнять свои функции.

Представьте, что вы издалека видите дым, поднимающийся из какого-либо здания, говорит Драммонд. Вокруг здания вы видите некие фигуры, и вы представляете себе, что это тела, извлечённые из руин. Но если вы подойдёте ближе, вы можете обнаружить, что это живые люди, спасшиеся из горящего здания, ждущие, пока происшествие закончится. Так получается с исследованием агрегатов, говорит Драммонд: исследователи обнаруживают, что белки в агрегатах оказываются не жертвами, а выжившими. «Сейчас вообще появляется новая область науки, растущая взрывными темпами», – говорит он.

Комкование белков может оказаться не признаком повреждений, а способом для белка сохранять свои функции в сложной ситуации. Оно может, к примеру, защищать их от окружающей среды. А когда условия улучшаются, белки могут покидать агрегаты и сворачиваться заново. «Их форма меняется в зависимости от температуры таким образом, что на первый взгляд это кажется неправильным сворачиванием, – говорит Драммонд. – Но в этом есть какой-то иной смысл». В статье в журнале Cell от 2015 года он с коллегами определил 177 белков дрожжей, сохранивших свои функции уже после попадания в агрегаты. В работе, вышедшей в марте, эта команда описала, что если изменить один из белков так, чтобы он не смог агрегировать, то это приводит к серьёзным проблемам в функционировании клетки.

В общем и целом, работа утверждает, что белки – удивительно динамичные структуры. Сначала они могут показаться жёсткими машинами, работающими над зафиксированными задачами, для которых подходит одна определённая форма. Но на самом деле белки могут принимать несколько различных форм во время своей нормальной работы. И в нужное время их форма может меняться так сильно, что может показаться, будто они портятся, хотя на самом деле они наоборот укрепляются. На молекулярном уровне жизнь может представлять собой постоянные соединения и разъединения связей.

Источник

Павел Т

9 января 2019 · 2,1 K

Доктор всех псевдонаучных наук.

Это связано со свойствами белка. И называется такой процесс денатурация.
Практически любое заметное изменение внешних условий, например нагревание или существенное изменение ph, приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и… Читать далее

Термодинамика живого.

Биология и информация Элементы биологической термодинамики

Тринчер К.С.

Что будет с человеком, если температура тела достигнет 45°?

Студентка медицинского ВУЗа, молодой недоврач

Уже при температуре в 38 градусов перестают работать многие ферменты. В этом и кроется опасность.

В нашем организме много токсических веществ, которые перерабатываются ферментами в менее ядовитые или вообще не ядовитые и нужные вещества. При температуре, поскольку ферменты являются белками и они термолабильны, нарушается структура белка вплоть до его полного разрушения. Из-за этого нарушается всасывание и обмен веществ, катализ и анаболизм веществ. Плюс, белков достаточно много в клеточной мембране и, понятно, что из-за температуры целостность нарушается, плюс ещё есть агрессивная форма кислорода, которая в отсутствие определенного фермента, будет нарушать липидный слой мембран.

Вот тогда-то и начинается веселье.

Во многих клетках нашего организма находятся в изолированном состоянии очень опасные вещества (в той же печени вы можете найти склад химоружия, в масштабах организма, конечно), но пока они в клетках, то опасности не несут и потихоньку перерабатываются. И вот вся эта прелесть, в результате нарушения целостности мембраны, выходит в кровь. А кровь разносит это по всему организму. И самыми уязвимыми местами будут мозг и сердце, хотя мозг какое-то время будет защищать гематоэнцефалический барьер. Но мы не забываем, что мембраны рвутся в это время не только в печени, но и в том же мозге и сердце. В голове у вас происходит накопление токсичного аммиака, который ускоряет распад нейронов, а убрать этот аммиак организм не может, ибо фермент, который занимается этим при нормальной температуре, увы, уже не работает. Плюс, мы получаем нарушение передачи импульсов между нейронами, ибо фермент, который бы контролировал обратное всасывание медиатора, уже нет. В сердце ситуация ещё веселее, там перестает работать ферменты, контролирующие поток ионов Са в клетки. Из-за этого нарушается возбудимость и проводимость – мы получаем фибрилляции, т.е. трепыхание сердца, которое очень быстро сокращается, но кровь уже не толкает. Плюс, сердце будет разрушаться теми же химвеществами, попавшими из печени в кровь.

Так же, прекратится любое размножение клеток, ибо произойдет денатурация ядерной оболочки и самого наследственного материала и рибосом.

Но будет и ещё одна угроза. Иммунная система будет очень ослаблена, ибо, скорее всего, от такой температуры умрет вся ее доблестная “армия”: макрофаги, лимфоциты, антитела – ведь они все белковой природы(ну, тут стоит уточнить, что первые два являются клетками). И тут-то вылезут абсолютно все вирусы и бактерии, которые есть в организме и устроят свой бал.

И это так, быстренько и навскидку. На самом деле последствия будут ещё плачевнее, но их основа – отказ ферментов и денатурация белка. А после уже начинается полная вакханалия.

Прочитать ещё 5 ответов

Почему при температуре 36,9 человек чувствует себя хорошо, а при 37 мягко говоря не очень? Неужели 0,1 градуса так значительно влияют на состояние организма?

Студентка медвуза, но историк в душе. Будущий великий ученый (возможно)

Да, дело в том, что все обменные процессы в нашем организме контролируются ферментами. А ферменты могут работать в очень жестких условиях. Идеальная температура для них – 36.5-36.9. Если выше, то активность ферментов падает, а, если не ошибаюсь, при где-то 40 градусах они и вовсе перестают работать. Это называет термолабильностью.

Прочитать ещё 2 ответа

Почему считается, что температуру тела человека 37-37,9 сбить нельзя?

Приведу аналогию.

В город пробрались террористы и начинают вершить свои дела. Спецслужбы не дремлют и начинают их окружать, захватывать. Слышны перестрелки. Террористы убиты.

Температура до 38,5 – это здоровая защитная реакция организма. Микробы не любят жару и поэтому становятся очень слабыми и уязвимыми. Если сбивать такую температуру, то произойдет то же самое, как если заблокировать спецслужбы городе при появлении террористов. Произойдет увеличение количества террористов, они начнут захватывать здания, убивать людей.

Температура больше 38,5 – это защитная реакция, вышедшая из-под контроля. Это как в том же городе: количество террористов большое, ведутся перестрелки, авиаудары, взрывы бомб. Погибают мирные жители, рушатся здания, много жертв среди войск. И если не вмешаться, то всё кончится плачевно.

Прочитать ещё 6 ответов

Как рассчитать температурный коэффициент реакции?

Подготовила к ЕГЭ по химии 5000 учеников. С любого уровня до 100 в режиме онлайн 🙂 · vk.com/mendo_him

Что такое температурный коэффициент? ????
???? Во-первых, при повышении температуры скорость реакции возрастает. Всё логично????
????Значит, температурный коэффициент- это число, которое показывает, во сколько раз увеличилась скорость реакции, когда мы повысим температуру на 10 градусов????
????Вот такая страшная формула( но только на первый взгляд????)

γ-это и есть наш температурный коэффициент????

????Следовательно, чтобы его расчитать, нужно знать
????2 скорости (до и после повышения температуры на 10 градусов)
????2 константы (у каждой реакции они свои. Обычно их пишут в условии задачи)

Источник

Белки – одни из основных питательных веществ – это важнейшие строительные блоки всех живых организмов. Иногда используется другое название белков – протеины (от греческого слова protos – «первый, самый важный»).

Состав белков

Белки содержат: углерод, кислород, водород, азот и серу. Помимо упомянутых элементов, некоторые белки могут также содержать: фосфор, железо, цинк, медь, марганец и йод.

Некоторые белки растворяются в воде, некоторые – в водных растворах кислот, оснований и солей, и ни один из них не растворяется в органических растворителях (кроме спирта).

При более высоких температурах белок сворачивается, т.е. происходит денатурация. В нормальных условиях этот необратимый процесс изменения структуры белковой молекулы можно наблюдать, например, путем варки яйца. Денатурация также может быть вызвана сильными кислотами и основаниями, солями тяжелых металлов или спиртом.

Основные строительные блоки белков – аминокислоты, объединяющиеся друг с другом с образованием многомолекулярных химических соединений со сложной структурой и высокой молекулярной массой. Поэтому белки различаются по структуре и свойствам в зависимости от количества аминокислот и их взаимного положения в молекуле. Комбинации двух или более молекул аминокислот называются пептидами (две молекулы аминокислот образуют дипептиды, три – трипептиды и т. д.).

Состав белков

Мы знаем 20 аминокислот, 8 из которых считаются незаменимыми для человеческого организма. Это так называемые экзогенные аминокислоты, которые должны поступать в организм с пищей. Их называют незаменимыми, потому что их нельзя заменить другими. К незаменимым аминокислотам относятся: лизин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан и фенилаланин, а также гистидин, который вырабатывается организмом, но в недостаточных количествах.

Вторая группа аминокислот – полуэкзогенные аминокислоты, которые могут образовываться в организме из экзогенных аминокислот. Например тирозин синтезируется в печени из фенилаланина, а цистеин образуется из метионина.

Третья группа включает эндогенные аминокислоты (они не являются незаменимыми),их организм может синтезировать сам. Это: глицин, аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, пролин, гидроксипролин и серин.

Классификация белков

Белки классифицируются по:

химической структуре;
биологической функции;
месту возникновения.

По своему химическому строению белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, в то время как сложные белки, помимо аминокислот, также содержат небелковые соединения, так называемые простетические группы (остаток фосфорной кислоты, нуклеиновые кислоты, гем, атом тяжелых металлов, углеводы, липиды). К ним относятся фосфопротеины, нуклеопротеины, хромопротеины, металлопротеины, гликопротеины и липопротеины.

Классификация белков

Из-за различных функций отдельных белков их можно разделить на:

структурные белки – коллаген, эластин, кератин, гликопротеины;
ферментные белки – ферменты;
защитные белки – иммуноглобулины, фибриноген, интерферон;
транспортные белки – гемоглобин, альбумин плазмы, липопротеин, трансферрин;
белки, участвующие в сокращении – актин, миозин;
гормоны – инсулин, глюкагон, паратиреоидный гормон, кальцитонин;
белки клеточной мембраны.

По месту нахождения в пище белки можно разделить на:

животные белки, полученные из мяса, мясного ассорти, птицы, рыбы, молока, сыра, яиц;
растительные белки, полученные из зерновых продуктов, семян бобовых, картофеля, овощей и фруктов.

Содержание белка в мясе может колебаться в пределах 11-23% (например, свинина – 15-21%, говядина – 16-21%, субпродукты – 11-17%, птица – 18-23%, рыба – 16-19%. ). Растительные продукты содержат в среднем 1-2% белка (исключение составляют: зеленый горошек – 6% белка, брюссельская капуста – 5% белка, а горох, фасоль, чечевица и соевые бобы – 21-25% белка), а зерновые продукты – 7-14. % белков.

Источники белков в продуктах

Пищевая ценность белков животного и растительного происхождения

В зависимости от пищевой ценности различают:

полноценные белки;
частично дефектные белки;
дефектные белки.

Полноценные белки

Полноценные белки включают те, которые содержат все необходимые (экзогенные) аминокислоты в пропорциях, обеспечивающих их максимальное использование для синтеза белков собственного тела для роста молодых организмов и поддержания баланса азота у взрослых.

Это белки животного происхождения, такие как:

молоко и продукты из него;
мясо животных и продукты из них;
рыба;
птица и яйца (кроме желатина и фибрина – белков, бедных триптофаном).

Белки животного происхождения

Частично дефектные белки

Частично дефектные белки – это те, которые могут даже содержать все незаменимые аминокислоты, но некоторые из них находятся в недостаточном количестве, и поэтому их достаточно для поддержания жизни, но не для роста организма. Например, зерновые белки со слишком низким содержанием лизина.

Дефектные белки

Большинство растительных белков менее питательны, поскольку содержат меньше лизина, триптофана, метионина и валина. Дефектные белки растительного происхождения, содержат очень мало незаменимых аминокислот или вообще не содержат хотя бы одну незаменимую аминокислоту, не полностью используются для синтеза белков организма и не обеспечивают оптимальный рост молодых организмов или поддержание азотистого баланса у взрослых, часто даже не достаточного для поддержания жизни (например, желатин).

Только белок соевых бобов и других бобовых, а также орехов имеет относительно высокую пищевую ценность, но они не могут заменить 100% полезного животного белка, например, молочного белка. Однако степень биологической ценности растительных белков очень разнообразна. Биологическая ценность диетического белка измеряется содержанием в нем экзогенной аминокислоты, которое является самым низким; содержание этой аминокислоты определяет правильный синтез белка в организме.

Белки животного и растительного происхождения

При правильном питании взрослого человека половину необходимого количества белка должны составлять животные белки, а другая половина – белок, полученный из растительной пищи. В питании детей и подростков, а также беременных и кормящих женщин белки животного происхождения должны составлять 2/3 необходимого количества белка во всем дневном рационе.

Комбинируя продукты растительного и животного происхождения в одном приеме пищи, вы получаете ценные по аминокислотному составу продукты. Белки цельного молока прекрасно дополняют, например, неполные белки из зерновых продуктов, бедных лизином, треонином и триптофаном. Например, хлопья с молоком или молочный суп с лапшой, манная крупа в молоке.

В молочных продуктах (например, твороге и сычужных сырах) содержание серных аминокислот (метионина и цистеина) несколько ниже. Гораздо сложнее получить высокую биологическую ценность протеина (т.е.возможность использовать его для синтеза протеина тела) в веганской или вегетарианской диете, где необходимо правильно комбинировать растительные продукты.

Белок в молочных продуктах

Белок в вегетарианской диете

Знание аминокислотного состава отдельных белков позволяет разрабатывать комбинации белков чисто растительного происхождения или растительных продуктов с небольшими добавками животного белка (яйца, молоко), питательная ценность которых становится высокой.

Правильная комбинация, по крайней мере, двух типов растительного белка в пище может дополнить недостающие или недостаточные аминокислоты в одном белке теми же аминокислотами, которые в больших количествах содержатся в других белках, например, бобовые содержат много лизина, но мало метионина. а в злаках не хватает лизина и триптофана. Его дополняют почти все овощи, богатые лизином и триптофаном.

Составляя состав дневного рациона, не забывайте максимально пополнять белки (максимум с интервалом 4–6 часов). Во время более длительных перерывов между приемами пищи недостающие аминокислоты не восполняются, а часть белка расходуется на энергетические цели.

Переваривание белков в организме человека

Переваривание белков в организме человека начинается в желудке. Кислая среда вызывает денатурацию белка и набухание коллагена, эластина и кератина. В желудочном соке есть фермент пепсин, который разрывает пептидную связь в середине полипептидной цепи, разделяя ее на более короткие участки.

Переваренная пища в виде мелко измельченной мякоти попадает в двенадцатиперстную кишку, где находится панкреатический сок, содержащий ферменты трипсин, химотрипсин и эластазу, которые гидролизуют пептидные связи между аминокислотами. Сок поджелудочной железы также содержит карбоксипептидазы экзопептидазы, которые действуют на конце пептидной цепи и выделяют концевые аминокислоты.

Переваривание белков заканчивается в тонком кишечнике, где под действием аминопептидаз и дипептидаз происходит окончательный процесс расщепления пептидной цепи. Всасывание конечных продуктов переваривания белков (аминокислот) происходит в тонком кишечнике.

Переваривание белков в организме человека

Из клеток тонкой кишки аминокислоты попадают в кровь воротной вены, а оттуда в печень путем пассивной диффузии. Затем аминокислоты переносятся через кровь во все ткани и используются для синтеза белков организма. Непереваренные и / или неабсорбированные белки выводятся с фекалиями.

Роль белков в организме человека

Белки в организме играют очень важную и незаменимую роль.

Они используются для построения новых и восстановления изношенных клеток и тканей (без их участия рост, развитие организма, обновление тканей, устойчивость к заболеваниям, заживление ран невозможны).
Являются основным компонентом крови, лимфы и молока.
Являются частью иммунных тел, ферментов, катализирующих биохимические изменения, и жидкостей организма.
Участвуют в регулировании артериального давления и поддержании кислотно-щелочного баланса.
Действуют как переносчики некоторых витаминов и минералов.
Сжигаясь, они снабжают организм энергией (1 г белка = 4 ккал).

Потребность человека в белке

Потребности организма в белке зависят от возраста, пола, физиологического состояния и массы тела.

Молодые растущие организмы имеют более высокий уровень синтеза белка, что связано с построением новых структур. Согласно рекомендациям диетологов, взрослый (> 19 лет) должен потреблять около 0,8 г белка на 1 кг массы тела в день, поступающего из различных источников (т.е. смешанных белков – животных и растений). Более высокое потребление белка рекомендуется женщинам во время беременности (1,1 г / кг массы тела в сутки) и в период лактации (1,3 г / кг массы тела в сутки), а также детям и подросткам. В случае детей наибольшее количество белка должно содержаться в пище детей младшего возраста (младше 1 года).

В случае разнообразной диеты, содержащей мясо и другие источники животного белка, соблюдение минимальных требований к незаменимым аминокислотам не должно быть трудным. Минимальное количество порций пищи в пищевой пирамиде обеспечивает не менее 60 г белка: например, 1 стакан молока дает 8 г белка; одна порция фасоли (1 стакан) – около 2 г белка, одна порция овощей (1 стакан сырых или 1 стакан вареных) – 2 г белка.

Белок в пищевой пирамиде

Важность белка для здоровья человека: дефицит белка

Дефицит белка вызывает квашиоркор (угнетение роста и созревания, гипоальбуминемия, апатия, анорексия, изменения кожи, напоминающие пеллагру, жировая инфильтрация печени).

Дефицит белков особенно опасен для детей (они вызывают задержку роста и умственного развития, похудание) и беременных женщин (белок необходим для правильного роста и развития плода, для выработки большего количества крови для матери и ребенка).

Недополучение белков в утробе матери и у младенцев тормозит физическое и умственное развитие и повышает восприимчивость к инфекционным заболеваниям. Во время грудного вскармливания белок составляет основу увеличения производства молока.

В случае дефицита белка в пище подавляются или нарушаются многие обменные процессы, анемия, иммуносупрессия, атрофия мышечной ткани, дегенеративные изменения органов, общая слабость, апатия и потеря работоспособности.

Дефицит белка может быть следствием не только его недостатка или недостаточного поступления в пищу, но также его неправильного усвоения и усвоения (например, при заболеваниях печени и почек, хронической диарее).

Избыток белка

Избыток белка также не рекомендуется, потому что азот, неиспользованный для создания белков организма, должен выводиться из организма. Аммиак образуется в печени из иона амина (содержащего азот) и диоксида углерода, который, в свою очередь, превращается в мочевину и выводится почками.

Таким образом, избыток потребленного белка по отношению к потребностям организма увеличивает количество выделяемых азотных соединений и, таким образом, создает дополнительную нагрузку на почки и печень. Избыток белка у младенцев может вызвать диарею, симптомы ацидоза, обезвоживание, гипераммонемию и лихорадку.

Кроме того, чрезмерное потребление белка обычно связано с увеличением потребления мяса, мясного ассорти и сыра с высоким содержанием жира. Такая диета с высоким содержанием белка может превратиться в диету с высоким содержанием жиров, что может привести к развитию ожирения и дислипидемии (липидных нарушений), за которыми следует атеросклероз и гипертония.

Дислипидемия

Более того, при большом количестве белка в пище может нарушиться метаболизм одной из аминокислот – метионина, особенно при недостаточном поступлении витаминов группы В (особенно витамина В 6). Это приводит к увеличению выработки гомоцистеина, одного из основных факторов риска атеросклероза.

Продолжительное употребление высокобелковой диеты приводит к увеличению выведения кальция с мочой. Если к тому же высокобелковая диета не сопровождается увеличением поступления кальция и витамина D с продуктами, увеличивается риск остеопороза.

Чрезмерное потребление белка может привести к развитию камней в почках и подагре, поэтому рекомендуется употреблять нужное количество белка и использовать диету с высоким содержанием белка только при заболеваниях (например, кахексии, хронических заболеваниях печени).

Однако следует помнить, что человек не может накапливать запасы белка и поэтому должен потреблять их в рационе каждый день на необходимом уровне.

Поделиться ссылкой:

Источник