Зависимость химической реакции от температуры в организме человека

При обсуждении закона действующих масс для скорости (10.3) специально было оговорено, что константа скорости есть постоянная величина, не зависящая от концентрации реагентов. При этом предполагалось, что все химические превращения протекают при постоянной температуре.

Вместе с тем хорошо известно, что быстрота химического превращения может существенно изменяться при понижении или повышении температуры. С точки зрения закона действующих масс это изменение скорости обусловлено температурной зависимостью константы скорости, так как концентрации реагирующих веществ лишь незначительно меняются вследствие теплового расширения или сжатия жидкости.

Наиболее хорошо известным фактом является возрастание скорости реакций с увеличением температуры. Такой тип температурной зависимости скорости называется нормальным (рис. 10.7, а). Этот тип зависимости характерен для всех простых реакций. Однако в настоящее время хорошо известны химические превращения, скорость которых падает с увеличением температуры. В качестве примера можно привести газофазную реакцию оксида азота (II) с бромом (рис. 10.7, б). Такой тип температурной зависимости скорости называется аномальным.

Рис. 10.7. Типы температурной зависимости скорости химических реакций: а – нормальная; 6 – аномальная, в – ферментативная

Особый интерес для восстановительной медицины представляет зависимость от температуры скорости ферментативных реакций, т. е. реакций с участием ферментов. Практически все реакции, протекающие в организме, относятся к этому классу.

Например, при разложении пероксида водорода в присутствии фермента каталазы скорость разложения зависит от температуры. В интервале 273-320 К температурная зависимость имеет нормальный характер. С увеличением температуры скорость возрастает, с уменьшением – падает. При подъеме температуры выше 320 К наблюдается резкое аномальное падение скорости разложения пероксида. Сходная картина имеет место и для других ферментативных реакций. Для некоторых реакций этого класса аномалия температурной зависимости скорости обнаруживается также при Т 273 К в области замерзания водных растворов (рис. 10.7, в).

Падение скорости ферментативных реакций начиная с некоторой температуры обусловлено снижением активности фермента в результате денатурации белка при нагревании (см. разд. 8.2). Например, всем известна температурная денатурация яичного белка.

Нормальное температурное поведение скорости различных реакций определяется следующей зависимостью константы скорости от температуры:

где ЕаиА- постоянные, нс зависящие от температуры величины; R – универсальная газовая постоянная, равная 8,13 Дж/ (моль-К); Т- абсолютная температура.

Выражение (10.17) называется уравнением Аррениуса для константы скорости.

Величина Е„ называется энергией активации реакции. Единица ее измерения – Дж/моль.

Величина А называется предэкспонентой. Ее размерность совпадает с размерностью константы скорости и, следовательно, зависит от суммарного порядка реакции.

Для реакций первого порядка единица измерения предэкспонснты – с, для реакций второго порядка – л/(моль с).

Как уже отмечалось, для многих химических реакций закон действующих масс для скорости неизвестен. Особенно часто это имеет место при изучении биохимических превращений. В таких случаях уравнение Аррениуса для описания температурной зависимости скорости превращения может применяться, но в несколько измененной форме:

где множитель Ас также называется предэкспонентой. как и в формуле (10.17). Предэкспонента не зависит от температуры.

Сравнение закона действующих масс для скорости (10.3) с уравнениями (10.17) и (10.18) показывает, что имеет место соотношение

Отсюда следует, что соотношение (10.17) можно рассматривать как частный случай более общего вида уравнения (10.18).

Уравнения (10.17) и (10.18) указывают способ обработки экспериментальных данных для определения энергии активации и предэкспоненты.

Для иллюстрации можно взять более общий вид уравнения Аррениуса (10.18). Логарифмируя это уравнение, получают

Графики зависимости lg v от 1 IT в соответствии с уравнением (10.20) получаются в виде прямых линий. Тангенс наклона прямых равен EJ2.3R, откуда нетрудно рассчитать значение энергии активации Отрезок, отсекаемый на оси ординат, равен предэкспоненте Ас.

Для различных реакций значения энергии активации находятся обычно в интервале примерно от 10 до 100 кДж/моль.

В практических целях для приближенной оценки величины изменения скорости реакций можно использовать температурный коэффициент скорости Вант- Гоффа уд7 • Этот коэффициент показывает, во сколько раз изменяется скорость реакции при изменении температуры на определенную величину, например на Д7’, равную 5 или 10 К. Из уравнения Аррениуса следует:

где V|, V2-скорости изучаемой реакции при температурах Т и 7V АТ=Т2~Т – приращение температуры.

С медицинской точки зрения важно знать температурное влияние на скорость биохимических процессов в области нормальной температуры жизнедеятельности человеческого организма Т = 310 К (37 °С). В диапазоне Т ± АТ= (310 ± 5) К из уравнения получают

Из полученной формулы (10.22) следует, что коэффициент у5 при данной температуре практически линейно возрастает с возрастанием энергии активации Еа. По этой формуле рассчитаны значения коэффициентов Вант-Гоффа и ую для интервала энергий активации от 10 до 100 кДж/моль:

Очевидно, что в указанном интервале энергий активации температурный коэффициент у5 возрастает от 1,06 до 1,82. Это значит, что при энергии активации Еа= 10 000 Дж повышение температуры тела до 315 К (42°С) приводит к увеличению скорости соответствующих биохимических превращений всего лишь на 6%. Такое незначительное возрастание скорости мало сказывается на состоянии систем организма в целом.

При энергии активации ?а=100 000 Дж то же самое повышение температуры на 5° приводит к увеличению скорости соответствующих этой энергии реакций уже на 82%, т. е. почти в два раза. Температурное ускорение таких реакций может существенно влиять на патологическое состояние организма в результате, например, изменения уровня участвующих в этих реакциях веществ. Вполне возможно, что организм использует температурный эффект соответствующих реакций в целях регулирования скорости реакций для ликвидации патологических изменений своего состояния.

В лабораторной практике реакции могут проводиться в более широких температурных интервалах, чем это имеет место в организме человека. Поэтому здесь удобнее использовать температурный коэффициент ую, характеризующий изменение скорости при изменении температуры на 10 К. Этот коэффициент можно рассчитать также по формуле (10.22), подставляя в нее значение АТ = 10 К. Коэффициент уо существенно превышает величину у$ и при изменении энергии активации от 10 до 100 кДж возрастает от 1,13 до 3,50.

Факторы влияющие на протекание реакции

В организме человека протекают тысячи ферментативных реакций, проходящих в живой клетке. Однако в многостадийной цепи процессов достаточно велика разница между скоростями отдельных реакций. Так, синтезу в клетке молекул белка предшествует, по крайней мере, еще две стадии: синтез транспортной РНК и синтез рибосом. Но время, за которое удваивается концентрация молекул т-РНК, составляет 1,7 мин., молекулы белка – 17 мин., а рибосом – 170 мин. Скорость суммарного процесса медленной (лимитирующей) стадии, в нашем примере – скорость синтеза рибосом. Наличие лимитирующей реакции обеспечивает высокую надежность и гибкость управления тысячами реакций, происходящих в клетке. Достаточно держать под наблюдением и регулировать лишь наиболее медленные из них. Такой способ регулирования скорости многостадийного синтеза носит название принципа минимума. Он позволяет существенно упростить и сделать более надежной систему авторегулирования в клетке.

Скорость реакций в зависимости от молекулярности будет выражаться уравнениями: а) V = к • СА – для мономолекулярной реакции; б) V = к • СА • Св или в) V = к • С2А – для бимолекулярной реакции; г) V = к • С • Св • С э д) V = к • С2А • Св или е) V = k • С3А- для тримолекулярной реакции.

Классификации реакций, применяющиеся в кинетике: реакции, гомогенные, гетерогенные и микрогетерогенные; реакции простые и сложные (параллельные, последовательные, сопряженные, цепные). Молекулярность элементарного акта реакции. Кинетические уравнения. Порядок реакции. Период полупревращения

Микрогетерогенные реакции –

Молекулярность реакции определяется числом молекул, вступающих в химическое взаимодействие в элементарном акте реакции. По этому при­знаку реакции разделяются на мономолекулярные, бимолекулярные и тримолекулярные.

Тогда реакции типа А —>В будут являться мономолекулярными, например:

а) С16Н34 (t°C) —>CgH18 + С8Н16 – реакция крекинга углеводородов;

б) CaC03 (t°C) —>СаО + С02 – термическое разложение карбоната кальция.
Реакции типа А + В —> С или 2А —> С – являются бимолекулярными, например:
а) С + 02 -> С02; б) 2Н202 -> 2Н20 + 02 и т. д.

Тримолекулярные реакции описываются общими уравнениями типа:

а) А + В + С Д; б) 2А + В Д; в) 3А Д.

Например: а) 2Н2 + 02 2Н20; б) 2NO + Н2N20 + Н20.

Скорость реакций в зависимости от молекулярности будет выражаться уравнениями: а) V = к • СА – для мономолекулярной реакции; б) V = к • СА • Св или в) V = к • С2А – для бимолекулярной реакции; г) V = к • С • Св • С э д) V = к • С2А • Св или е) V = k • С3А- для тримолекулярной реакции.

Молекулярность-число молекул, реагирующих в в одном элементарном химическом акте.

Нередко молекулярность реакции трудно установить, поэтому используют более формальный признак – порядок химической реакции.

Порядок реакции равен сумме показателей степеней концентраций в уравнении, выражающем зависимость скорости реакции от концентрации реагирующих веществ (кинетическом уравнении).

Порядок реакции чаще всего не совпадает с молекулярностью ввиду того, что механизм реакции, т. е. “элементарный акт” реакции (см. определение признака молекулярности), трудно установить.

Рассмотрим ряд примеров, иллюстрирующих указанное положение.

1.Скорость растворения кристаллов описывается уравнениями кинетики нулевого порядка, несмотря на мономолекулярность реакции: AgCl(TB) —>Ag+ + CI”, V = k • C(AgCl(TBp= k’C(AgCl(ra}) – p – плотности и является постоянной величиной, т. е. скорость растворения не зависит от количества (концентрации) растворяемого вещества.

2.Реакция гидролиза сахарозы: СО + Н20 —> С6Н1206(глюкоза) + С6Н1206 (фруктоза) является бимолекулярной реакцией, но ее кинетика описывается кинетическим уравнением первого порядка: V=k*Ccax, так как в условиях опытов, в том числе и в организме, концентрация воды есть величина постоянная С(Н20) – const.

3. Реакция разложения водородпероксида, протекающая с участием катали­заторов, как неорганических ионов Fe3+, Cu2+ металлической платины, так и био­логических – ферментов, например каталазы, имеет общий вид:

2Н202 —> 2Н20 + О э т. е. является бимолекулярной.

Зависимость скорости реакции от концентрации. Кинетические уравнения реакций первого, второго и нулевого порядков. Экспериментальные методы определения скорости и константы скорости реакций.

Зависимость скорости реакции от температуры. Правило Вант – Гоффа. Температурный коэффициент скорости реакции и его особенности для биохимических процессов.

γ-температурный коэффициент скорости реакции.

Физический смысл величины γ заключается в том, что он показывает, во сколько раз изменяется скорость реакции при изменении температуры на каждые 10 градусов.

15.Понятие о теории активных соударении. Энергетический профиль реакции; энергия активации; уравнение Аррениуса. Роль стерического фактора. Понятие о теории переходного состояния.

Взаимосвязь константы скорости, энергии активации и температуры описывается уравнением Аррениуса: kT = k0*Ae~E/RT, где кт и к0 – константы скоростей при температуре Т и Т э е – основание натурального логарифма, А -стерический фактор.

Стерический фактор А определяет вероятность столкновения двух реагирую­щих частиц в активном центре молекулы. Этот фактор имеет особо важное значение для биохимических реакций с биополимерами. При кислотно-основных реакциях Н+-ион должен вступить в реакцию с концевой карбоксильной группой – СОО”. Однако не всякое столкновение Н+-иона с молекулой белка приведет к данной реакции. Эффективны будут только те столкновения, которые непосредственно осуществляются в некоторых точках макромолекул, называемых активными центрами.

Из уравнения Аррениуса следует, что константа скорости тем выше, чем меньше величина энергии активации Е и выше температура Т процесса.